A modell mátrix felépítésében a tetrapeptidnek geometriai jellemzői a DNS kettős spirál, a peptid lánc [5, 38, 7] és a minták multifunkcionális kölcsönhatása a DNS-re [3, 18].

Ebben a konkrét esetben a tanulmány a tetrapeptidnél úgy találták, hogy a legtöbb energetikailag kedvező konformáció vizes oldatban van, (homogén környezet) amelynek maximális hossza 5,15 A, a legnagyobb szélessége 8,5 A. Fiziológiás körülmények között, azaz A semleges pH- tartományban a megoldás az alacsony molekulatömegű elektrolitok többpontos kölcsönhatása a DNS-sel, ami által meghatározott távolság van a nukleotid pár között. Nyilvánvaló, hogy ennek eredményeképpen a kölcsönös taszítás a szomszédos és negatív töltésű oldal maradékanyag-csoportok, mint a glutaminsav és aszparaginsav savak, a terminál karboxil csoport egyetlen kiterjesztett konformációja között energetikailag kedvező.

Nukleotid pár: a DNS kettős spirálja az aktív kromatinnal van elrendezve egymás fölé szinte párhuzamos síkban. Viszont a nyugodt kettős spirál DNS már 10 bp-os, az átlagos távolsága a sík bázispároknak 3.4 [5]. Ismeretes, hogy foszfodiészter csontváz lánc által osztott keresztmetszete a DNS kettős spirál két egyenlő területe. Ebben a tekintetben a kettős spirálnak a molekuláris felszíne és különbsége: a nagy és kis árok szélessége 22,2 és 11,8 A, illetve az elválasztott két foszfodiészter lánc [12, 38].

A merőleges vetület a síkra az oldal p-konformációja a tetrapeptiddel. A tetrapeptid terjedelmes oldalán a DNS kettős spirál helyezkedik el, és befolyásolja a funkciós csoportokat, amik ki vannak téve a felszínen a hornyok és a nukleotid pár kettős spiráljának. A kölcsönhatás a peptid a kis árok és a kettős spirál között energetikailag kedvezőtlen, emiatt kölcsönösen taszítja a foszfát csoportokat a DNS és karboxil csoportoktól a peptid [36].

Amikor keresünk egy nukleotid párt, kiegészítve a tetrapeptid helyét a proton-donorral, a proton-akceptor és hidrofób csoportok figyelembe veszik a szerkezeti jellemzőit és a helyét a nukleotidon párnak. A páros kölcsönhatás az aminosavak és peptidek, nukleinsav bázisok [3, 20] értékelése elektrosztatikus potenciállal, a molekuláris felszíne a DNS [39]. Ebben az esetben szerepet játszott orientációs kölcsönhatásokat peptid nukleinsav bázisoknak hívják [29].

A legtöbb nem kódoló gének tartalmazhatnak több ismétlést, a láncoknak viszonylag rövid szekvenciájuk van (nukleotid egységekben). Az ilyen blokkok hossza általában 60-10 bázispár (bp)., Azaz kevesebb, mint egy kör kettős spirál. A szerkezet a transzkripciós faktorok és a szabályozási peptidek is tartalmazzák az ismétlődő aminosav-szekvenciákat, általában 5-6 aminosavat (A. Fr.).

Feltesszük, hogy az ismétlődő nukleotid blokkok részei a gének azok a területek a szelektív kötelező peptid blokkok, megismételve a szabályozási peptidek szabályozási peptidek és meghatározott sorrendben a DNS nukleotidok, hogy megismerjük egymást azokban az esetekben, amikor az aminosav-szekvencia elegendő az egész lánc kiegészítésére felel a funkcionális csoportok a nukleotid szekvencia a nagy horonyba a DNS kettős spirál. 

Metrikus jellemzői a helyét a funkciós csoportok egyéni nukleotid pár, amelyek megjelennek a felszínén a DNS kettős spiráljának kombinálásával nukleotid pár általános szerkezetét határozza meg a lehetséges molekuláris felületén [39]. Nyilvánvaló, hogy minden egyes sorozat nukleotid pár kiállításon a felszínen egy DNS saját, egyedi mintázata funkcionálja a csoportokat. Ezek a csoportok vehetnek részt a hidrogén-, ionos kötések és hidrofób kölcsönhatások a peptid lánc, ha a pozíció az oldalsó csoportok a peptid kiegészítő között.